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martes 28 septiembre 2021
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Descubren la ‘puerta oculta’ del coronavirus que se abre para permitir el desarrollo de la Covid-diecinueve

Estudiosos de la Universidad de California en San Diego, la Universidad de Pittsburgh, la Universidad de Texas en Austin, la Universidad de Columbia y la Universidad de Wisconsin-Milwaukee (U.S.A.) han descubierto de qué manera los glicanos, moléculas que forman un resto azucarado en torno a los bordes de la proteína de pico del SARS-CoV-dos, actúan como puertas de entrada a la infección por Covid-diecinueve.

De este modo, este trabajo, publicado en la gaceta ‘Nature Chemistry’, describe el descubrimiento de ‘puertas ocultas’ dy también glicanos que se abren para permitir la entrada del SARS-CoV-dos. «Fundamentalmente, hemos descubierto de qué manera se abre verdaderamente el pico y se inficiona. Hemos desvelado un esencial secreto del pico en su forma de inficionar las células. Sin esta puerta, el virus queda esencialmente incapacitado para la infección», explica el líder del estudio, Rommie Amaro.

Si las puertas de glicanos pudiesen bloquearse farmacológicamente en la situación cerrada, se impediría ciertamente que el virus se abriese para entrar y también inficionarse. El revestimiento de glicanos de la proteína de pico ayuda a mentir al sistema inmunitario humano, puesto que se presenta como solamente que un resto azucarado.

Las simulaciones de supercomputación dejaron a los estudiosos desarrollar películas activas que revelaban las puertas de los glicanos activándose de una situación a otra, ofertando una pieza sin precedentes de la historia de la infección.

«Pudimos ver verdaderamente la apertura y el cierre. Esa es una de las cosas más interesantes que ofrecen estas simulaciones: la posibilidad de ver películas muy detalladas. Cuando las ves, te percatas de que ves algo que de otra forma habríamos ignorado. Si miras solo la estructura cerrada, y después miras la estructura abierta, no semeja nada singular. Solo pues atrapamos la película de todo el proceso se ve verdaderamente de qué forma marcha», especifica Amaro.

Sus investigaciones descubrieron que el glicano ‘N343’ es el eje que hace que el RBD pase de la situación ‘abajo’ a la ‘arriba’ para permitir el acceso al receptor ACE2 de la célula huésped. Los estudiosos describen la activación del glicano ‘N343’ como un mecanismo afín a una palanca molecular.

Los estudiosos crearon variaciones de la proteína de la espiga y probaron para poder ver de qué manera la carencia de la puerta del glicano afectaba a la capacidad de apertura del RBD. «Probamos que sin esta puerta, la RBD de la proteína espiga no puede adoptar la conformación que precisa para inficionar las células», concluyen los científicos.

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